Caracterización del patrón de renaturalización de la enzima Beta glucosidasa B

Abstract

Todas las proteínas deben llegar a un plegamiento que les permita ejercer una oportuna funcionalidad dentro de la célula, este proceso dependerá de distintos factores, como su secuencia de aminoácidos, la maquinaria celular¹, y el ambiente en el que se encuentre la proteína, puesto que los residuos hidrofóbicos de los aminoácidos quedan orientados hacia el interior de la molécula, en contacto con sus semejantes y alejados del agua². El plegamiento no convencional de las proteínas puede provocar que se formen de manera irreversible, agregados fibrilares llamados amiloides. Las estructuras secundarias denominadas cross-beta son el origen de estas fibras, se forman a partir de la laminación de capas sucesivas de láminas ? y se han observado de manera abundante en el núcleo de fibras amiloides insolubles, asociadas con enfermedades³. Dichas fibras, se pueden detectar gracias a la Tioflavina T (ThT), una molécula que produce una señal intensa de fluorescencia al unirse a los amiloides y es utilizada para monitorearlas de manera in vitro?. Utilizando un modelo experimental, una ?-glucosidasa, aislada de la bacteria Paenibacillus polymyxa, BglB se estudió el proceso de desnaturalización? de esta enzima y se encontró que bajo ciertas condiciones se producen fibras amiloides, en este trabajo buscamos la presencia de estas estructuras, pero ahora en la reacción de renaturalización.